La tixotropia è una proprietà di una sostanza di diminuire la sua viscosità quando viene scossa o mescolata e poi solidificarsi quando viene lasciata riposare [1]. È stato dimostrato che il muscolo possiede proprietà tixotropiche dovute alla formazione di ponti incrociati "deboli" di actina-miosina nel muscolo a riposo [2]. Quando il muscolo è allungato, la riduzione della sovrapposizione di actina e catene di miosina fornisce relativamente pochi siti di legame. Il maggior numero di siti di legame actina-miosina sono disponibili quando le fibre muscolari sono poste in una lunghezza intermedia [3].
Invece all’interno del tendine, sono molti i fattori che possono cambiare le proprietà viscoelastiche della matrice extracellulare, e di conseguenza il tendine svolge un ruolo importante nella trasmissione della forza e nel mantenimento della struttura tissutale. Ad esempio, con l'invecchiamento, la glicazione contribuisce a un ulteriore cross-linking, che modifica la rigidità dei tessuti [4].
La tixotropia è presente anche nelle fasce, correlata a uno dei principali costituenti: l’acido ialuronico (HA) [5]. Il coefficiente di viscosità dell’ acido ialuronico non è costante, e questo fluido non è linearmente viscoso, ma la sua viscosità è ridotta in qualsiasi condizione di carico, mentre la condizione di riposo consente all'HA di tornare ad uno stato più viscoso [6]. Chytil et al. [6] hanno dimostrato che, a livelli di sforzo di taglio più bassi, catene di acido ialuronico HA di dimensioni molecolari elevate (106-107 Da) dopo che il carico è stato rimosso, sono efficienti nel riassociarsi nella loro precedente struttura. Se l'acido ialuronico HA assume una conformazione più impacchettata, aumenta la densità del tessuto connettivo sciolto all'interno delle fasce, e di conseguenza il comportamento di tutta la fascia profonda potrebbe essere compromesso [8]. Inoltre, la concentrazione di acido ialuronico può modificare la viscosità del tessuto connettivo fasciale sciolto, infatti in alte concentrazioni le catene di acido ialuronico si intrecciano, contribuendo a creare una soluzione più viscosa [9,10]. Anche le proprietà meccaniche dell’acido ialuronoco cambiano con la temperatura. In particolare, la sovrastruttura tridimensionale delle catene di acido ialuronico si rompe progressivamente quando la temperatura viene aumentata sopra i 40 ◦C [11], con conseguente diminuzione della viscosità. Inoltre,le alterazioni del pH possono modificare la viscosità dell’acido ialuronico [12], in particolare l'acido ialuronico diventa più viscoso in soluzione acida. Juel et al. [13] hanno dimostrato che dopo intensi esercizi nel compartimento muscolare, il pH può raggiungere un valore di 6,60 a causa dell'accumulo di lattato. Ciò significa un aumento di circa il 20% della viscosità dell'acido ialuronico, con conseguente sensazione di rigidità.
Pavan, P.G.; Pachera, P.; Stecco, C.; Natali, A.N. Biomechanical behavior of human crural fascia in anterior and posterior regions of the lower limb. Med. Biol. Eng. Comput. 2015, 53, 951–959. [CrossRef]
Proske, U. Exercise, fatigue and proprioception: A retrospective. Exp. Brain Res. 2019, 237, 2447–2459. [CrossRef]
Smith, L.K.; Weiss, E.L.; Lehmkuhl, L.D. Brunnstrom’s Clinical Kinesiology, 5th ed.; F.A. Davis: Philadelphia, PA, USA, 1996; pp. 138–142.
Kjaer, M. Role of Extracellular Matrix in Adaptation of Tendon and Skeletal Muscle to Mechanical Loading. Physiol. Rev. 2004, 84, 649–698. [CrossRef]
Stecco, C.; Stern, R.; Porzionato, A.; Macchi, V.; Masiero, S.; Stecco, A.; De Caro, R. Hyaluronan within fascia in the etiology of myofascial pain. Surg. Radiol. Anat. 2011, 33, 891–896. [CrossRef]
Dintenfass, L. Lubrication in Synovial Joints: A Theoretical Analysis. J. Bone Jt. Surg. Am. 1963, 45, 1241–1256. [CrossRef]
Chytil, M.; Strand, S.; Christensen, B.E.; Pekarˇ, M. Calorimetric and light scattering study of interactions and macromolecular properties of native and hydrophobically modified hyaluronan. Carbohydr. Polym. 2010, 81, 855–863. [CrossRef]
Yucesoy, C.A.; Baan, G.C.; Huijing, P.A. Substantial inter-antagonistic epimuscular myofascial force transmission occurs in the rat between the deep flexor muscles and the muscles of the anterior crural and peroneal compartments. J. Electromyogr. Kinesiol. 2010, 20, 118–126. [CrossRef] [PubMed]
Tadmor, R.; Chen, N.; Israelachvili, J.N. Thin film rheology and lubricity of hyaluronic acid solutions at a normal physiological concentration. J. Biomed. Mater. Res. 2002, 61, 514–523. [CrossRef]
Matteini, P.; Dei, L.; Carretti, E.; Volpi, N.; Goti, A.; Pini, R. Structural Behavior of Highly Concentrated Hyaluronan. Biomacromolecules 2009, 10, 1516–1522. [CrossRef]
Tømmeraas, K.; Melander, C. Kinetics of Hyaluronan Hydrolysis in Acidic Solution at Various pH Values. Biomacromolecules 2008, 9, 1535–1540. [CrossRef] [PubMed]
Gatej, I.; Popa, M.; Rinaudo, M. Role of the pH on Hyaluronan Behavior in Aqueous Solution. Biomacromolecules 2005, 6, 61–67. [CrossRef] [PubMed]
Juel, C.; Klarskov, C.; Nielsen, J.J.; Krustrup, P.; Mohr, M.; Bangsbo, J. Effect of high-intensity intermittent training on lactate and H+ release from human skeletal muscle. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2004, 286, E245–E251. [CrossRef] [PubMed]